细胞中最细的丝状蛋白叫作微丝，其直径约为6纳米，仅为中间丝直径的一半，由肌动蛋白所构成。肌动蛋白是一种球状蛋白，即球型肌动蛋白。然而，当其组装成细丝时，肌动蛋白将以另一种形式——纤维型肌动蛋白存在。纤维型肌动蛋白可被大量的肌动蛋白结合蛋白集结成束状或网状。在非肌肉细胞中，它们可以形成至少15种不同的结构模式。肌动蛋白的故事可以追溯到60多年前，阿尔伯特·赞特-乔尔吉（Albert Szent-Gyorgi）于20世纪40年代在横纹肌中证实了肌动蛋白与肌球蛋白的存在。安德鲁·赫胥黎（Andrew Huxley）与休·赫胥黎（Hugh Huxley）于20世纪50年代进一步证实了当肌肉收缩时，肌动蛋白丝可以在肌球蛋白丝上发生滑动，这一相互作用可使肌肉缩短，并产生力。ATP转化为ADP所释放的能量可以为这种分子间相互作用提供其所必需的能量。肌肉具有高度组织化的几何分子结构，每一个肌球蛋白分子都被一个由六个肌动蛋白分子组成的“圆柱体”所包围，这使得分子间可以发生相互滑动。由于人们只在肌肉细胞中发现了这种排列方式，因此多年来一直认为，在非肌肉细胞中可能不存在肌动蛋白与肌球蛋白通过相互作用产生收缩力的现象。然而，在1973年，汤姆·波拉德（Tom Pollard）发现非肌肉细胞中存在多种肌球蛋白。现在，我们知道哺乳动物中其实存在着超过40种不同的肌球蛋白，并且肌球蛋白（与纤维型肌动蛋白一起）为细胞分裂、细胞运动以及细胞对外来物质摄取（内吞作用）等过程提供了动力。此外，肌动蛋白还在细胞骨架的搭建中提供结构支持。肌动蛋白丝的核心通过与绒毛蛋白相结合的方式，为细胞膜的手指状突起（丝状伪足与微绒毛）提供支持力。